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Résumé / Abstract
Les protéines de la sécrétion de la glande spermathécale et du liquide spermathécal et les propriétés d'une protéine de 29 kDa chez les reines d'Apis mellifera. Le stockage des spermatozoïdes dans la spermathèque après l'accouplement est un phénomène largement répandu chez les insectes. La durée du stockage varie entre quelques jours et plusieurs années. En particulier, les reines des colonies d'Hyménoptères sociaux qui ont des nids monogynes pérennes peuvent conserver les spermatozoïdes fonctionnels pendant plusieurs années. Les reines d'Apis mellifera pondent des oeufs fécondés durant 3 à 5 ans, chez les fourmis cela peut aller jusqu'à 20 ans. Alors qu'il y a eu de nombreuses recherches sur la fonction des protéines des glandes accessoires mâles (acp) et sur leurs séquences de gènes principalement chez Drosophila melanogaster, on connaît peu de choses en ce qui concerne les protéines femelles. Le comportement de ponte de reines inséminées artificiellement avec des spermatozoïdes sans liquide spermathécal n'est pas significativement différent de celui de reines inséminées avec du sperme éjaculé. C'est pourquoi on pense que les protéines du tractus génital femelle jouent un rôle. Puisqu'on n'est pas parvenu jusqu'à présent à conserver des spermatozoïdes dans de l'azote liquide en vue d'élevage, nous avons commencé à décrire les protéines susceptibles de jouer un rôle dans le stockage. La concentration des protéines de reines adultes de différents âges a varié entre 5 et 8,5 mg/mL dans la sécrétion glandulaire et entre 8,5 et 15,3 mg/mL dans le liquide spermathécal. Une analyse par PAGE-SDS uni- ou bidimensionnelle a permis de caractériser leur profil protéinique et de les comparer à celui de l'hémolymphe. Chez les jeunes nymphes les profils ressemblent à celui de l'hémolymphe, mais la différenciation se met en place dès deux jours avant l'émergence. A partir de ce moment les gels PAGE-SDS unidimensionnels du complexe spermathécal présentent 28 bandes nettes et 70 % d'entre elles possédent un poids moléculaire compris entre 66,2 et 21,5 kDa. Elles se distinguent ainsi clairement des protéines de l'hémolymphe, dont le poids moléculaire est majoritairement compris entre 50 et 116 kDa (Figs. 1 et 3). Jusqu'à l'âge de trois jours il n'y a aucune différence entre la sécrétion glandulaire et le liquide spermathécal. Chez les reines sexuellement mûres il apparaît dans la sécrétion glandulaire une bande protéinique supplémentaire à 79 kDa et dans le liquide spermathécal une bande à 29 kDa (Fig. 1). Cette protéine de 29 kDa a été plus précisément caractérisée. Comme les premiers essais ont montré qu'elle était bloquée en position N terminale, seuls quelques fragments ont pu être séquencés après digestion par la protéase LysC. Deux des séquences ont montré une nette homologie avec la partie bloquée en position N terminale de la triose phosphate isomérase (TPI). La concentration de cette protéine a atteint 25 ng/mL mais l'activité enzymatique correspondait à moins de 0,2 ng/mL de TPI, donc à moins de 1/100. On discute de la fonction de cette protéine de 29 kDA, non liée à une cellule mais en solution dans le liquide spermathécal, qui doit être différente de celle de la TPI de la voie glycolytique.
Et pour ceux qui n'ont rien compris et qui veulent juste comprendre le principe, cet article est assez vulgarisateur et pas trop mal fait :
http://www.gentside.com/insolite/chez-l ... 48688.html